新生成的膜蛋白質如何被運送到內質網的過程是極為重要的細胞機制,大部分的膜蛋白質是藉由訊息辨識顆粒 (SRP) 辨認並且伴隨在轉譯時置入內質網。然而,將近有10% 的膜蛋白質是屬於尾端固定 (tail-anchored) 的膜蛋白家族,這一類的膜蛋白質並不藉由訊息辨識顆粒完成此步驟。在尾端固定膜蛋白質家族的生物合成過程中,帶有辨識片段的梭基末端會穿過內質網,讓蛋白質上帶有功能的區域朝向細胞質,這種膜蛋白質後轉譯置入內質網的機制直到最近才為人所知。在酵母菌中,尾端固定蛋白質標定到內質網的過程主要由Get1、Get2、Get3、Get4 以及Get5 這五種蛋白質共同完成。另外,由質譜儀和酵母菌雙雜交實驗的結果指出, 這五種Get 蛋白質會和另一種稱為Sgt2(tetratricopeptide repeat-containing protein) 的蛋白質以一個接著一個的方式互相作用。為了探討尾端固定蛋白的內質網運送機制,我們實驗室利用X 光晶體學以及各種生物物理及生物化學實驗來研究GET 成員間的交互作用關係。
完整和準確的基因體複製需要有能力對於基因破壞作回應的細胞來維持。在正常的生長情況下,複製叉在基因複製起點oriC 形成,而過程中經常遇到的基因破壞卻導致此複製叉無法形成,這些受損的複製叉必須有效率的被修復以維持基因體的持續複製。因此對於細菌而言,從新起始修補後的複製叉成為主要的維持生命的後勤程序。將基因合成所需的整個蛋白組重新集合於受損的基因上需要結合參予在基因複製、重組、修補三方面的各種蛋白,因此提供一個欲維持基因體正常功能所需的各種方面的連結。在大腸桿菌中,一些互助而合稱為引子合成體的蛋白,主要的功能便是重新起始受損的複製叉,總共包含七個蛋白,PriA、PriB、PriC、DnaT、DnaC、DnaB、DnaG。為了要更深入的瞭解引子合成體的運作過程,我們計劃來研究這七個蛋白的結構和功能,受我們期待的是,其結果能夠提供給我們對於這七個大腸桿菌維持生命所不可或缺的重要因子間結構和功能的關聯。
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